Nature Communications | 上海交通大学吕东平团队在植物免疫方向取得重要进展！

植物依靠先天免疫来抵御病原体，而先天免疫是在感知到微生物或病原体相关分子模式（MAMPs/PAMPs）和细菌效应蛋白后触发的。迄今为止，已经发现了一系列可感知相应 PAMPs 的模式识别受体（PRRs）。例如，FLAGELLIN-SENSING2（FLS2）可识别细菌鞭毛蛋白（或其衍生多肽 flg22），EF-TU 受体（EFR）可感知细菌延伸因子 EF-Tu（或其衍生表位 elf18）。BRI1-ASSOCIATED RECEPTOR KINASE1（BAK1）是 FLS2、EFR 和其他一些 PRRs 的共受体。

2023年8月2日，国际权威学术期刊Nature Communications发表了上海交通大学吕东平团队的最新相关研究成果，题为BIK1 protein homeostasis is maintained by the interplay of different ubiquitin ligases in immune signaling的研究论文。

PAMPs 可触发植物先天免疫，作为抵御病原体侵染的第一道诱导性防线。一种类似于受体的细胞质激酶 BOTRYTIS-INDUCED KINASE 1（BIK1）在多种 PRRs 的下游发挥着信号枢纽的作用。BIK1 的激酶活性和蛋白质稳定性都是通过磷酸化和泛素化之间的相互作用严格控制的。BIK1 经历配体诱导的单泛素化，这种泛素化由跨膜泛素连接酶 RHA3A 和 RHA3B 介导。BIK1 的这种单泛素化在 BIK1 的内吞、BIK1 从 FLS2 复合物中释放以及免疫信号激活中起着关键作用。众所周知，植物 U-BOX 蛋白 25（PUB25）和 PUB26 泛素化 BIK1 并介导 BIK1 降解。然而，BIK1 的平衡是如何维持的还不完全清楚。

在这篇文章中，科研人员发现两个密切相关的泛素连接酶 RING DOMAIN LIGASE 1 (RGLG1) 和 RGLG2 优先与低磷酸化的 BIK1 结合，并促进 BIK1 与几个 PRR 的共受体 BAK1 结合。PUB25 与 RGLG2 相互作用并介导其降解。反过来，RGLG2 又抑制 PUB25 的泛素连接酶活性。RGLG1/2 抑制 PUB25 介导的 BIK1 降解，促进 BIK1 蛋白的积累，并以依赖泛素连接酶活性的方式积极调节免疫信号转导。科研人员的研究揭示了 BIK1 的稳态是如何通过不同泛素连接酶的相互作用来维持的。

转自：“植物生物技术Pbj”微信公众号

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