【Nat Communi】突破！研究揭示植物耐盐途径SOS1的作用机制！

植物运用一个被称作SOS途径的钙依赖蛋白激酶途径介导盐胁迫信号和Na+的耐受性(Zhu,2002)(图2)。在这个途径中,EF钙结合蛋白SOS3感应盐胁迫介导的胞质钙信号,SOS3与丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶SOS2相互作用并激活SOS2。SOS3主要在根中表达,SOS3的旁系同源蛋白SCa BP8/CBL10则主要在地上部表达,与SOS3的功能类似(Quan et al.,2007)。激活的SOS2磷酸化并激活质膜Na+/H+转运体SOS1(Zhu,2002)。

2023年7月24日，Nature Communications在线发表了来自中科院生物物理所赵岩课题组等题为“Architecture and autoinhibitory mechanism of the plasma membrane Na/H antiporter SOS1 in Arabidopsis”的研究论文，该研究揭示了植物SOS1的结构。研究表明SOS1形成同源二聚体，每个单体由跨膜和细胞内结构域组成，SOS1通过侧门TM5b向二聚化结构域移动而锁定关闭状态，从而屏蔽了Na / H结合位点。

SOS1在根表皮细胞和木薄壁组织细胞中表达,激活的SOS1使Na+排出到土壤溶液中,以及装载Na+进入木质部中进行长距离运输,通过蒸腾流一直运输到叶片中(Shi et al.,2002;Zhu et al.,2016)。SOS1在Na+长距离运输中扮演的角色并不完全清楚,因为SOS1也在叶片木质部薄壁组织细胞中表达且功能尚不明确。也许在叶片木质部薄壁组织中有一个类似凯氏带的结构,阻止木质部液流直接进入植物叶肉细胞的质外空间。总之,SOS1可能使Na+从木质部薄壁组织中排出到叶肉细胞的质外空间。基于这一模型的一个预测是SOS1可能优先集中于叶肉细胞临近质外空间的一侧。

该通过冷冻电镜结构分析，研究人员确定了全长野生型拟南芥SOS1的结构，揭示了这种Na+/H+转运蛋白的结构和亚基排列方式。与经典的Na+/H+交换蛋白不同，SOS1具有一个大的细胞内结构域，包括一个矩形状的α-螺旋盘，一个环核苷酸结合同源结构域和一个C-末端反平行β-折叠。研究人员还确定了SOS1在两种构象下的结构，其中脂质分子不同地插入由两个二聚化结构域形成的细胞外腔。根据结构比较，研究人员发现SOS1通过移位被锁定在一个封闭状态中。研究人员还通过酵母互补实验分析了SOS1变体对反向转运活性的突变效应。此外，研究人员还使用非侵入性微量测试技术测量了盐胁迫下酵母细胞的实时Na+离子外流。

综上，SOS1的结构由跨膜结构域和细胞内结构域组成。跨膜结构域由13个跨膜螺旋组成，形成核心结构域和二聚化结构域。细胞内结构域包括α-CTD、CNBLD、β-CTD和C端自抑制尾部。研究还发现，SOS1的核心结构域与NHE1-CHP1 OF复合物的结构相似，而不是NHE1-CHP1 IF复合物的结构。此外，研究还发现SOS1具有一个负电荷的细胞内腔，位于核心和二聚化结构域之间。这项研究的结果对于进一步理解SOS1的结构和功能具有重要意义。

论文链接：https://www.nature.com/articles/s41467-023-40215-y

转自：“iPlants”微信公众号

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