以下文章来源于北京生物结构前沿研究中心 ，作者谭佳鑫
上周发布了哪些“结构”文章？又取得了哪些科研进展？
结构速递栏目以每周“结构”相关领域刊文为主题，梳理一周结构发文大事记，“结构速递”为您传递最新、最快、最权威的结构资讯。
2023.7.03~2023.7.09
CNS刊登文章
01
Nature
2023/7/05
“Cooperation between bHLH transcription factors and histones for DNA access”
basic helix–loop–helix（bHLH）转录因子家族可识别被称为E-box（CANNTG）的DNA序列，这个家族包括108个成员。
来自瑞士弗雷德里希米歇尔生物医学研究所Nicolas H. Thomä团队研究了两种结构不同的bHLH蛋白，即原癌基因MYC-MAX和昼夜节律转录因子CLOCK-BMAL1，如何与染色质化的E-box结合。这两个转录因子优先结合于靠近核小体入口-出口位点附近的E-box。利用改造或天然核小体序列的结构研究表明，MYC-MAX或CLOCK-BMAL1会触发DNA从组蛋白中释放出来以获取接触机会。CLOCK-BMAL1的Per-Arnt-Sim（PAS）二聚化结构域与H2A-H2B酸性斑块顶部的组蛋白八聚体相互作用。串联E-box在内源性DNA序列上的结合通过两个CLOCK-BMAL1单体与组蛋白之间的直接相互作用进行，对昼夜节律循环非常重要。在内部E-box上，MYC-MAX的亮氨酸拉链区域也可以与H2B和H3组蛋白相互作用，并且其结合受到核小体其他位置的OCT4的间接增强作用。核小体上E-box的位置和bHLH二聚化结构域的类型共同决定了与组蛋白的接触、亲和力以及与其他与核小体结合的因子之间的竞争和合作程度。
原文链接
https://www.nature.com/articles/s41586-023-06282-3
02
Science
2023/7/07
“Structural basis of gRNA stabilization and mRNA recognition in trypanosomal RNA editing”
在寄生原虫Trypanosoma brucei中，大多数线粒体基因已被破坏，它们的转录本必须在一种被称为editosome的结构的指导下，通过一系列的信使RNA（mRNA）切割、尿苷插入和删除以及重新连接来执行修复过程。editosome由RNA编辑底物结合复合物（RESC）和RNA编辑催化复合物（RECC）组成。由于缺乏这些复合物的高分辨率结构，从gRNA到mRNA的信息传递机制尚不清楚。
通过冷冻电镜和功能研究，来自美国加州大学洛杉矶分校的Z. Hong Zhou和美国波士顿大学的Ruslan Aphasizhev课题组合作捕获了稳定gRNA的RESC-A和结合gRNA-mRNA的RESC-B和RESC-C颗粒。RESC-A将gRNA末端隔离，从而促进发夹形成并阻止mRNA的访问。将RESC-A转变为RESC-B或-C会解开gRNA，并允许选择mRNA。随后的gRNA-mRNA双链从RESC-B突出出来，可能暴露编辑位点，以便RECC催化的切割、尿苷插入或删除和连接。这项工作为理解editosome对mRNA进行编辑提供了详细的框架。
原文链接
https://www.science.org/doi/10.1126/science.adg4725
03
Cell
2023/7/07
“TMEM106B is a receptor mediating ACE2-independent SARS-CoV-2 cell entry”
新型冠状病毒（SARS-CoV-2）与广泛的组织特异性相关联，这一特征通常由宿主细胞上入口受体的可用性决定。
来自比利时勒加研究所的Dirk Daelemans和英国弗朗西斯克里克研究所的Peter Cherepanov展示了一种名为TMEM106B的溶酶体跨膜蛋白，可以作为SARS-CoV-2进入血管紧张素转化酶2（ACE2）阴性细胞的替代受体。突刺蛋白E484D的替换增加了TMEM106B的结合能力，从而增强了TMEM106B介导的进入过程。TMEM106B特异性单克隆抗体可以阻断SARS-CoV-2的感染，证明了TMEM106B在病毒进入中的作用。利用X-ray晶体学、冷冻电镜（cryo-EM）和氢-氘交换质谱（HDX-MS），研究者展示了TMEM106B的细胞内结构域（LD）与SARS-CoV-2突刺蛋白的受体结合位点的相互作用。最后证明TMEM106B促进了突刺蛋白介导的细胞融合，这表明TMEM106B在病毒融合中发挥作用。综上所述，本研究发现了一种独立于ACE2的SARS-CoV-2感染机制，其中涉及与受体肝素硫酸盐和TMEM106B的协同相互作用。
原文链接
https://www.cell.com/cell/fulltext/S0092-8674(23)00645-1
2023.7.03~2023.7.09
子刊刊登文章
01
Molecular Cell
7.06
“Centromere/kinetochore is assembled through CENP-C oligomerization”
02
Nature Structural & Molecular Biology
7.03
1. “Molecular basis for substrate recognition and transport of human GABA transporter GAT1”
7.03
2.“Cryo-EM structure of GABA transporter 1 reveals substrate recognition and transport mechanism”
7.03
3.“Exploration of novel αβ-protein folds through de novo design”
7.06
4.“The energy landscape for R-loop formation by the CRISPR–Cas Cascade complex”
03
Nature Communications
7.04
1.“A mechanical-coupling mechanism in OSCA/TMEM63 channel mechanosensitivity”
7.05
2.“Structure of engineered hepatitis C virus E1E2 ectodomain in complex with neutralizing antibodies”
7.05
3.“Cryo-EM and femtosecond spectroscopic studies provide mechanistic insight into the energy transfer in CpcL-phycobilisomes”
7.06
4.“Identification of the SARS-unique domain of SARS-CoV-2 as an antiviral target”
7.06
5.“Molecular insights into the catalytic promiscuity of a bacterial diterpene synthase”
7.07
6.“Structural insights into RNA bridging between HIV-1 Vif and antiviral factor APOBEC3G”
7.07
7.“Complement is activated by elevated IgG3 hexameric platforms and deposits C4b onto distinct antibody domains”
7.07
8.“Membrane translocation process revealed by in situ structures of type II secretion system secretins”
04
Science Advances
7.07
“Structural insights into human TFIIIC promoter recognition”
Cell Research
本周无
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