UC Davis解析BR信号途径BES1/BZR1类型β-amylase蛋白三维晶体结构

近日，加州大学戴维斯分校在著名结构生物学杂志Journalof Structural  Biology发表了题为Structure of BZR1-type β-amylase BAM8 provides new insights into its noncatalytic adaptation的研究论文。该研究利用X射线衍射解析了BR信号途径BES1/BZR1类型β-amylase BAM8 结构域（ZmBES1/BZR1-5 N端）高分辨率蛋白三维晶体结构（1.84埃），进一步解释了其非催化机制。加州大学戴维斯分校植物生物学系博士后FuaiSun（孙福艾）为第一作者，Nitzan Shabek 教授为通讯作者。

BES1/BZR1作为BR 信号途径的核心转录因子，一直以来是该领域的研究热点。值得注意的是有一类特殊的BES1/BZR1在其N端除了具有典型的bHLH结构域外，在其C端还有一个β-amylas。已有研究表明BAM主要负责催化淀粉提供能量，而BES1/BZR1类型BAM本身没有催化活性，但其参与BES1/BZR1调控下游靶基因。

该研究对其催化活性进行研究发现，无论在不同Ph及阳离子条件下均没有催化活性，利用DSF实验进一步揭示了BAM8也不能结合配体（Maltose）。分析三维晶体结构时，在重要催化区域处发现了一个二硫键，该二硫键在BAM8蛋白中高度保守，其能够稳定催化的innerloop，导致“催化口袋”不能呈现完全开放状态。进一步利用结构比对及分子动力学模拟，揭示了BAM8 结构还存在多个不同的高度保守区域的构象变化，导致底物结合pocket的大小及表面电荷发生变化，从而底物不能进入催化口袋导致其没有催化活性。该研究报道了第一个BES1/BZR1类型β-amylase的晶体结构，并解释其非催化机制， 为BES1/BZR1的调控以及β-amylase的研究提供了新见解。

原文链接：https://authors.elsevier.com/c/1fba33kGCFFw2j

转自：“植物科学最前沿”微信公众号

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