JIPB | 北京大学朱玉贤教授团队发现S-酰基转移酶调控植物抗性新机制

植物已经进化出复杂而有效的防御机制来应对各种病原体的攻击。病原体会向植物注入效应蛋白来干扰植物的基础免疫，而植物则通过R基因（Resistance gene）识别效应蛋白并激活强烈的抗性甚至超敏反应对抗病原体，这种免疫反应也被称为ETI反应。R基因通常是具有共同的保守结构域，包括核苷酸结合位点 (NBS) 和富含亮氨酸的重复序列 (LRR)，因此它们被称为 NB-LRR 受体。已有研究表面S-酰基转移酶可以通过S酰化膜上受体负调控植物免疫，但是胞内NB-LRR是否受到S-酰化调控制植物免疫仍不清楚。

近日，北京大学生命科学院蛋白质与植物基因研究国家重点实验室朱玉贤教授团队在Journal of Integrative Plant Biology在线发表了题为“PROTEIN S-ACYL TRANSFERASE 13/16 (PAT13/PAT16) modulate disease resistance by S-acylation of the NB-LRR protein R5L1 in Arabidopsis  ”的研究论文，揭示了蛋白S-酰基转移酶PAT13/16通过S-酰基R5L(NB-LRR蛋白)调控植物免疫新机制。

作者对30个NB-LRR敲除系（图1A）进行抗性鉴定，发现了5个超级感病突变体株系和4个感病株系，其中竟然有6个同源基因（包括RPS5），均为RPS5(RESISTANCE TO PSEUDOMONAS SYRINGAE 5)的同源基因R5L(RPS5-like)。已有研究表明RPS5激活需要PBS1(AvrPphB Susceptible 1)介导。PBS1的S-酰化是其与质膜结合必须的，AvrPphB的质膜定位也取决于S-酰化。作者分析这些突变基因发现，这6个同源基因均具有绝对保守的S-酰化位点。随后，作者以R5L1为研究对象进行分析发现R5L通过ETI途径正调控DC3000触发的免疫反应（图1）。

为了研究R5L的S-酰化位点是否能够被S-酰化并影响其膜定位。体外S-酰化实验表明R5L的CC-domain在羟胺的存在下成功被S-酰化，并证明了且R5L的S-酰化是其定位在质膜上所必须的。抗性鉴定显示R5L1的质膜定位在抵抗 Pst DC3000 感染中起关键作用(图2)。

既然R5L可以被S-酰化，那么是谁S-酰化R5L呢？作者在转录水平分析了24种S-酰化转移酶（PAT），并通过CO-IP验证了只有PAT13和PAT16与R5L互作，并且R5L CCdomain的C4位点S-酰化完全依赖于PAT13/16的功能（图3）。通过使用棕榈酰化抑制剂2-BP处理R5L和PAT13/16的各个突变体发现，消除R5L1的S-酰化会减弱抗性。

最后，作者发现活性氧的积累可能对R5L介导的抗性很重要，但是R5L1的S-酰化是其质膜定位、活性氧产生和抗病表型的先决条件（图4）。

Acknowledgments

该研究工作得到了中国国家自然科学基金 (31830057 和 31690091 to Y.-X.Z.) 和国家博士后创新人才计划 (BX20200008 to G.H.) 的资助。

文章链接：

https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/jipb.13324

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