The Plant Cell | 中科院微生物所研究揭示植物解码钙离子内流以激活免疫反应的机制！
2022/8/2 10:41:12 阅读：213 发布者：
钙离子是响应环境变化和胁迫的信号，植物利用局部的细胞表面和细胞内的受体来感知微生物并激活钙的流入，钙在真核生物中作为重要的第二信使来调节细胞反应，众多的刺激引发了细胞溶质钙离子的增加。真核细胞利用钙传感蛋白，其中大多数都含有与钙离子高亲和力结合的螺旋-环-螺旋EF-手模体，以转导钙信号来调节细胞过程和反应。钙调蛋白（CaM/CAM）和类CaM蛋白（CML）、钙依赖性蛋白激酶（CDPKs/CPKs）、类钙调神经磷酸酶B蛋白（CBL）和CBL相互作用蛋白激酶（CIPKs）代表了植物细胞中接收钙信号的三种主要传感蛋白。这些钙信号随后被传递给不同的下游效应蛋白，这些效应蛋白对来自传感蛋白的信号进行解码，并作出不同的和适当的细胞反应，如基因转录、酶的激活、蛋白质的折叠和运输以及细胞骨架的重新排列。然而，植物解读钙离子流入以激活免疫反应的机制在很大程度上仍然是未知的。
2022年7月21日，国际权威学术期刊The Plant Cell发表了中国科学院微生物研究所张杰团队的最新相关研究成果，题为TOUCH 3 and CALMODULIN 1/4/6 cooperate with calcium-dependent protein kinases to trigger calcium-dependent activation of CAM-BINDING PROTEIN 60-LIKE G and regulate fungal resistance in plants的研究论文。
在这篇文章中，科研人员表明，病原体相关分子模式（PAMPs）触发了拟南芥中CAM-BINDING PROTEIN 60-LIKE G（CBP60g）的钙依赖性磷酸化。钙依赖性蛋白激酶5（CPK5）直接磷酸化CBP60g，从而增强其转录因子活性。TOUCH 3（TCH3）及其同源蛋白CALMODULIN（CAM）1/4/6和CPK4/5/6/11是PAMP诱导CBP60g磷酸化所必需的。TCH3干扰CPK5的自动抑制区，促进CPK5介导的CBP60g磷酸化。此外，CPKs介导的CBP60g磷酸化对植物对土传真菌病原体的抗性有积极的调节作用。这些证据揭示了植物免疫过程中一个新的钙信号解码机制，通过该机制，TCH3解除了CPK5的自动抑制，以磷酸化和激活CBP60g。这些发现揭示了真核生物中不同类型的钙传感蛋白之间的合作性相互联系。
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