谷歌纠错量子计算机新里程碑

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谷歌纠错量子计算机新里程碑

【导读】

事实上，所有计算机都存在出错的可能性。因此，对其进行纠错或尽可能地降低错误率，是相关研究人员和工程师们孜孜不倦探索和解决的问题。

对于普通的计算机芯片来说，由于其以只能表示 0 或 1 的位（Bit）来存储信息，并能够将一些信息复制到冗余的“纠错”位中，因此当错误发生时，芯片可以发现并自动解决问题，这一般也被解释为纠错技术。

不过，量子计算机却无法做到这一点，因为其计算原理使用的是，可以同时以 0 和 1 的叠加状态存在的量子比特，所以如果量子比特的全量子态以一种不可恢复的形式丢失，就无法顺利地读出信息，这意味着它的信息不能被简单地复制到冗余的量子比特上。

但是，要想让量子计算机攻克经典计算机无法解决的问题，比如理解化学催化剂的反应过程、将大部分整数分解为素数，纠错技术是必不可少的关键一环。

基于此，科学家们开发了量子纠错的方案，通过在多个物理量子位上对信息进行编码，来构建能够保护信息的逻辑量子位。并且，物理量子位的数量越多，出现错误的几率也就越低，其优势体现在具有可伸缩性。

其中，需要说明的是，对更多物理量子位的增加，也会增加这样一种可能性，即其中两个量子位同时出现错误。因此，要想进一步提高逻辑性能，错误密度必须足够低。

为了解决这个问题，谷歌量子 AI 团队（Google Quantum AI）的研究人员使用包含 72 个量子位的芯片，采用如下两种方式，对单个逻辑量子位进行了编码。

一种是使用了 17 个量子位，包括 9 个数据和 8 个辅助量子位，能够一次从一个错误中恢复；另一种是使用了 49 个量子位，包括 25 个数据和 24 个辅助量子位，能够从两个同时发生的错误中恢复，并且从性能上看后者比前者要略胜一筹。

研究人员对这两种系统进行了 25 个周期的测量，来寻找逻辑翻转的量子比特。谷歌量子硬件总监朱利安·凯利（Julian Kelly）表示：“研究人员只是跟踪它们，而不是纠正它们，这足以完成实验。”

25 个周期之后，他们对数据量子位进行了直接测量，以查看跟踪所有逻辑翻转情况或观察是否优更多翻转的辅助量子位已经潜入，这说明机器失去了对逻辑量子位的跟踪。

实验结果显示，在前一个系统中，每个周期丢失逻辑量子比特的概率为 3.028%，后一个系统每周期丢失逻辑量子比特的概率为 2.914%。结果表明，随着物理量子位数的增加，错误率是在下降的，尽管下降的幅度比较小。

“我们的突破代表着我们在操作计算机方面的重大转变。”Alphabet 和谷歌的 CEO桑达尔·皮查伊（Sundar Pichai）表示，“我们不是在量子处理器上逐个处理物理量子位，而是将一组量子位视为一个逻辑量子位。”

理论物理学家芭芭拉·特哈尔（Barbara Terhal）来自荷兰代尔夫特理工大学，她专注于对量子纠错的研究。在她看来，“谷歌的成就令人印象深刻，因为在大代码规模下很难获得更好的性能”。

“这是第一次有人实现了缩放逻辑量子位的实验里程碑。”皮查伊表示，“我们一直在朝着这一里程碑向未来努力，因为量子计算机有潜力为数百万人的生活带来实实在在的好处。”

据悉，谷歌为自己构建了一个大规模的“量子计算机路线图”，其中共包括六个关键性的里程碑。第一个里程碑是其在三年前设计出的一台量子计算机，它的计算速度远远大于世界上最快的超级计算机，能实现用 200 秒完成后者需要1万年才能完成的计算任务。而本次取得的最新突破，被谷歌看作是第二个里程碑。

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论文信息：

标题：Suppressing quantum errors by scaling a surface code logical qubit

出版信息：Nature，22 February 2023

DOI：10.1038/s41586-022-05434-1

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科学家利用生物分子模拟预测代谢酶新功能

【导读】

近日，中国科学院大连化学物理研究所研究员李国辉团队与中国科学院分子细胞科学卓越创新中心研究员杨巍维团队、广州大学教授王雄军、复旦大学附属中山医院教授李全林等合作，揭示了代谢酶果糖1,6-二磷酸酶1（FBP1）能够行使蛋白磷酸酶的功能，并证明了FBP1介导的IκBα去磷酸化在结直肠癌发生中起到关键作用。相关成果发表在《细胞研究》上。

有研究表明，磷酸化可溶性代谢物的代谢酶，也可以作为蛋白质激酶磷酸化各种蛋白质底物，进而调节细胞周期、细胞凋亡和许多其他的细胞过程。

合作团队针对这一研究现象，拟先通过理论计算挖掘可作为蛋白质去磷酸化的代谢物磷酸酶。李国辉团队通过分子对接和分子动力学（MD）模拟对57种代谢物磷酸酶进行了高通量筛选，发现糖异生途径中的催化果糖1,6-二磷酸（F-1,6-BP）水解为果糖6-磷酸（F-6-P）的关键代谢酶FBP1，可作为蛋白质磷酸酶。鉴于此，实验合作团队进一步通过磷酸化蛋白质组学分析，确定了IκBα是FBP1去磷酸化的蛋白底物。研究发现，FBP1第213位天冬酰胺（N213）直接与IκBα相互作用并去磷酸化IκBα第32/36位丝氨酸（S32/36），从而抑制NF-κB信号的激活。量子化学计算结果显示，FBP1介导的IκBα去磷酸化的催化机制与F-1,6-BP去磷酸化类似， IκBα去磷酸化的能垒高于其底物。

该工作不仅揭示了代谢酶FBP1能够行使蛋白磷酸酶的功能，明确了IκBα是FBP1去磷酸化的蛋白质底物，并确立了FBP1介导的IκBα去磷酸化在结直肠肿瘤发生中的关键作用及其机制。

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论文信息：

标题：Fructose-1,6-bisphosphatase 1 dephosphorylates IκBα and suppresses colorectal tumorigenesis

出版信息：Cell Research，16 January 2023

DOI：10.1038/s41422-022-00773-0

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图文来源：DeepTech深科技，中国科学报

转自：“科研之友 ScholarMate”微信公众号

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